Donnerstag, 06.12.2007

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Eiweißen auf die Finger gesehen

Industrielle Anwendungen von Enzymen mit genetischen Methoden optimieren

Spontane Bewegungen eines Enzyms können jetzt direkt nachgewiesen werden. Dies ist in einer internationalen Zusammenarbeit mit Forschern der Harvard-Universität und der Brandeis-Universität in Boston Prof. Dr. Christian Hübner, dem Direktor des Instituts für Physik der Universität zu Lübeck, gelungen.

Enzyme sind als biologische

Katalysatoren an allen Stoffwechselvorgängen im Körper beteiligt. Fehlen Enzyme

oder funktionieren sie nicht richtig, können schwere Stoffwechselerkrankungen die

Folge sein. Enzyme spielen aber auch eine immer größere Rolle in industriellen

Prozessen, von der Reinigung und dem Abbau von Schadstoffen bis hin zur

Herstellung von Biokraftstoffen. Die Untersuchung der Arbeitsweise von Enzymen

ist aus diesem Grund Gegenstand intensiver Forschung.

 

Enzyme

gehören zu den Eiweißen (Proteinen). Ihre Funktion ist eng mit ihrer Form (Struktur) verknüpft. Diese Struktur ist nicht starr. Vielmehr sind gerade Änderungen der Struktur, so genannte Konformationsänderungen,

bei vielen Proteinen essentiell. Bisher war man davon ausgegangen, dass

solche Konformationsänderungen stets durch chemische Prozesse ausgelöst werden,

etwa die Bindung eines Substrates (eines Stoffes, dessen chemische

Reaktion vom Enzym katalysiert wird).

 

Die

Gruppe um Dorothee Kern von der Brandeis-Universität bei Boston und Christian

Hübner, der die Forschung an der Martin-Luther-Universität in Halle begonnen

hat, konnte nun zum ersten Mal mit einer ganzen Reihe von Techniken den Nachweis

führen, dass diese Konformationsänderungen auch spontan ablaufen können. In

ihrer Arbeit, die am 6. Dezember 2008 im renommierten Wissenschaftsjournal Nature

erscheint, untersuchten die Forscher die Adenylatkinase, ein Enzym, das

für die Aufrechterhaltung der Konzentration von ATP, der Energie-"Währung" in

unserem Körper, notwendig ist.

Experimente der Kernspinresonanzspektroskopie, der

Röntgenkristallographie sowie die Moleküldynamiksimulation gaben die ersten Hinweise

auf eine solche Bewegung. Allen diesen Methoden haftet jedoch der Nachteil an,

dass immer eine große Zahl von Enzymen gleichzeitig beobachtet wird, die

natürlich keine synchronen Bewegungen vollführen. Die Gruppe um Christian

Hübner, deren Forschung durch eine Förderung der Volkswagenstiftung ermöglicht

wurde, konnte diese Bewegung mit Hilfe einer neuen Fluoreszenzmethode, der

Einzelmolekülfluoreszenzspektroskopie, sichtbar machen. Der entscheidende

Vorteil dieser Methode ist, dass sie das einzelne Enzym direkt beobachten und

damit die Konformationsänderung verfolgen kann.

 

Das

Auftreten solcher spontaner Formänderungen war schon vermutet worden; jetzt

konnten sie erstmals experimentell nachgewiesen werden. Dieser Nachweis ist von

fundamentaler Bedeutung für unser Verständnis von der Funktion von Enzymen. Er könnte uns helfen, mittels genetischer Methoden die Funktion von Enzymen für

industrielle Anwendungen zu optimieren, um zum Beispiel die Herstellung von

Bioethanol als nachwachsendem Treibstoff effizienter zu machen.